结构。1959年，攻克了核糖核酸酶，这是一种由含有
124个氨基
酸的单个肽链组成的蛋白质分子；1960年，研究出了含有
158个
氨基酸的烟草花叶病毒的蛋白质单位；1964年，破译了一种含有
223个氨基酸的蛋白质——胰蛋白酶；到
1967年，这种研究技术
实际上已经自动化了。瑞士血统的美国生物化学家埃德曼设计了
一种顺序分析仪，可以把
5毫克纯蛋白质的氨基酸一个一个地分
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
的
60个氨基酸就是用这个方法在
4
天内鉴定出来的。
人们已经详细地研究出了更长的肽链。到
20世纪
80年代，
任何蛋白质，不论有多大，其详细结构都可以确定出来。只要不怕
麻烦，就毫无疑问。
总的来说，这些分析表明，大部分蛋白质都能在它们的链上充
分显示出所有（或几乎所有）不同的氨基酸。只有几种比较简单的
纤维状蛋白，如丝中或腱中发现的那些蛋白，偏重于
2～3种氨基
酸。
在由全部
19种氨基酸组成的那些蛋白质中，单个的氨基酸没
有明显的排列次序，也很少发现有周期性的重复。这些氨基酸是
这样排列的，当链通过在各处形成的氢键而折叠起来的时候，各种
侧链能构成一个含有正确排列次序的原子团或电荷图样的表面，
从而使蛋白质发挥其功能。
合成蛋白质
一旦弄清楚了多肽链中氨基酸的顺序，人们就可以着手完全
按照那种正确的顺序把氨基酸结合在一起了。当然，一开始合成
的是一种小的蛋白质。在实验室中合成的第一种蛋白质是催产
素，一种对人体有许多重要功能的激素。催产素是一种极小的蛋
白质分子，只含有
8个氨基酸。1953年，美国生物化学家迪维尼
奥成功地合成了一种与催产素的特征完全相似的肽链，而且，这种
合成肽的确显示出自然激素的全部特性。迪维尼奥获得了
1955
年的诺贝尔化学奖。
在以后的几年中，人们合成出了更复杂的蛋白质分子；但是要
用按照特殊顺序排列的特殊氨基酸合成一种特殊的分子，打个比
方说，就必须像穿串珠一样，一次只穿一个。这件事情在
20世纪
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50年代如同在半个世纪以前的
E。 费歇尔时代一样困难。每次把
一个特殊的氨基酸连接到一条链上，都必须用繁琐的方法把这种
新的化合物同所有其他的部分分离，然后再重新开始连接另一个
特殊的氨基酸。在每一步骤中都会有大部分物质在副反应中失
去，因此，即使简单的链，能合成的量也很小。
但是，1959年初，由美国生物化学家梅里菲尔德领导的一个
小组，在新的方向上有了突破。所需要的链的开头的一个氨基酸
被连接在用聚苯乙烯树脂制成的串珠上。这些串珠在所使用的溶
液中不溶解，而且通过简单的过滤就能够同其他所有的物质分离。
把含有第二个氨基酸的新溶液加进去，第二个氨基酸就会接在第
一个上。再过滤，然后再倒入含有第三个氨基酸的新溶液。加溶
液的步骤非常简单迅速，因此可以自动化，而且几乎没有任何损
失。1965年，用这种方法合成了胰岛素分子；
1969年，合成了更长
的核糖核酸酶的链，共含有
124个氨基酸；接着，
1970年，中国血
统的美国生物化学家李卓浩合成了有
188个氨基酸链的人体生长
激素。原则上讲，只要具有足够的耐心，任何蛋白质现在都能人工
合成。
蛋白质分子的形状
认识到蛋白质分子是一串氨基酸（打个比方）以后，人们希望
对蛋白质分子能有更多的了解。氨基酸链究竟是以什么方式扭曲
的呢？蛋白质分子的确切形状是什么样的呢？
奥地利血统的英国化学家佩鲁茨和他的英国同事肯德鲁着手
研究这个问题。佩鲁茨把血红蛋白作为研究对象。血红蛋白是血
液中载氧的蛋白质，含有大约
12 000个原子。肯德鲁则挑选了肌
红蛋白，一种在功能上类似血红蛋白的肌肉蛋白质，但在大小上只
有血红蛋白的
1/4。他们使用的是
X射线衍射分析法。
第十二章 蛋白质
第十二章 蛋白质
佩鲁茨使用的装置能够把一些蛋白质分子和一个大质量原子
（如金或汞的原子）结合起来，因为这些大质量原子衍射
X射线的
效率特别高。这样，他得到很多线索，从而更精确地推断出在没有
大质量原子的情况下血红蛋白分子的结构。到
1959年，肌红蛋白
分子的结构弄清楚了，第二年血红蛋白分子的结构也研究出来了。
这样就可以制造出它们的立体模型，使每一单个原子都安置在看
上去很可能是正确的位置。结果，佩鲁茨和肯德鲁分享了
1962年
的诺贝尔化学奖。
有理由认为，利用佩鲁茨…肯德鲁技术得出的这些立体结构，
终归要由那一串氨基酸的性质来确定。打个比方说，氨基酸串具
有一些自然折皱点，当它们弯曲的时候，必然会发生某些相互联
系，从而使氨基酸串适当地折叠起来。通过计算出所有原子间的
距离和连接键所放置的角度，就能够确定这些折叠和相互联系的
情况，但这确实是一项繁琐的工作。这项工作也已经利用计算机
了：不仅用计算机进行计算，而且还让计算机把结果显示在屏幕
上。
不管怎样，已经知道立体形状详细情况的蛋白质分子的数目
正在迅速增加。胰岛素作为向分子生物学发起新的攻击的起点，
它所具有的立体形状是英国生物化学家
D。 C。 霍奇金
1969年研
究出来的。
酶
蛋白质分子非常复杂，而且几乎有无数的种类，因而很有用
处。蛋白质在生物体内要执行多种不同的功能。
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一种主要功能就是为身体提供结构骨架。正如纤维素构成植
物的骨架一样，各种纤维状蛋白质对复杂的动物也起着同样的作
用。蜘蛛织网的丝和昆虫幼虫做茧的丝都是蛋白质纤维。鱼和爬
行动物的鳞主要是由角蛋白构成的。毛发、羽毛、犄角、蹄子、爪子
和指甲也含有角蛋白，它们只不过是变化了的鳞。皮肤由于含有
大量的角蛋白才那么坚韧。体内的支持组织（软骨、韧带、腱甚至
于骨骼的有机支架）主要是由胶原蛋白和弹性蛋白一类的蛋白质
分子组成的。肌肉是由一种叫做肌动球蛋白的复杂的纤维状蛋白
质组成的。
在所有这些实例中，蛋白质纤维不是纤维素的代用品，而是纤
维素的改良品。蛋白质纤维比纤维素更结实、更柔软。纤维素可
以支持植物，但植物不需要做比随风摇晃更复杂的运动。而蛋白
质纤维则必须适应身体各部位的弯曲，以进行各种快速运动和振
动等。
可是，不论在结构上还是在功能上，蛋白质纤维只是蛋白质中
最简单的一类。大多数其他蛋白质要做的工作更精细、更复杂。
为了全面地维持生命，必须在体内进行许多化学反应。这些
反应种类繁多，而且必须高速进行，每一个反应都要和所有其他的
反应紧密配合，因为生命的平稳活动不是依赖某一种反应，而是依
赖所有的反应。此外，所有的反应必须在最温和的环境下进行，即
没有高温、没有强的化学药品，也没有高压。这些反应必须在严格
而灵活的控制下进行，而且必须根据环境的变化特点和身体变化
的需要经常进行调整。在成千上万的反应中，即使有一个反应太
慢或太快，多少都会给身体造成损害。
所有这一切都是由蛋白质分子来完成的。
第十二章 蛋白质
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催化作用
到
18世纪末，化学家们以拉瓦锡为先导，开始用定量的方法
来研究各种反应，特别是测定化学反应进行的速率。他们很快就
注意到，环境稍微改变就会使反应速率发生重大变化。例如，当克
希霍夫发现有酸存在淀粉就会变成糖时，他注意到，尽管酸极大地
加快了这个反应，但在反应过程中酸本身并没有被消耗。人们很
快又发现了一些其他这样的例子。德国化学家德贝赖纳发现，铂
的粉末（称做铂黑）能够促使氢和氧结合成水，如果没有铂黑的帮
助，这个反应只有在高温下才会发生。德贝赖纳甚至设计了一种
能够自动点火的灯，在灯里面把氢气流喷到一个涂有铂黑的面上，
灯就点着了。
因为这种“被加快的反应”通常是朝着由一种复杂物质分解为
一种比较简单物质的方向进行的，所以贝采利乌斯把这种现象命
名为催化作用（源自希腊语，原意主要是“分解”）。于是，铂黑被叫
做氢和氧化合的催化剂，而酸被叫做淀粉水解成葡萄糖的催化剂。
催化作用被证明在工业上具有头等的重要性。例如，硫酸是
一种仅次于空气、水和食盐的重要无机化合物，而制造硫酸的最好
方法就是将硫燃烧——先变成二氧化硫（
SO2），再变成三氧化硫
（SO3）。如果不加入铂黑一类的催化剂的话，从二氧化硫变成三
氧化硫这一步就进行得像蜗牛爬行一样慢。镍粉末（在大多数情
况下用它来代替铂黑，因为它比较便宜）以及铜
…铬铁矿、五氧化二钒、
三氧化二铁、二氧化锰等化合物也是重要的催化剂。事实上，在工
业上一个化学生产过程能否成功，在很大程度上取决于能否找到
正好适合有关反应的催化剂。正是由于齐格勒发现了一种新型的
催化剂，才使聚合物的生产发生了一场革命。
一种物质尽管有时用量很少，却能引起大量的反应，而自己本
身并不发生变化，这是怎么回事呢？
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有一类催化剂实际上是参加反应的，但它是以一种循环的方
式参加反应的，因此它能够连续不断地恢复到原来的形态。五氧
化二钒就是一个例子，它能够催化二氧化硫变为三氧化硫。五氧
化二钒把它的一个氧原子递给
SO2，把
SO2变成
SO3，而自身变成
四氧化二钒（
V2O4）。但是四氧化二钒很快与空气中的氧反应，又
恢复成
V2O5。这样五氧化二钒起了一个“中间人”的作用，把一个
氧原子递给二氧化硫，从空气中再另取一个，然后再递给二氧化
硫，如此循环不已。这个过程进行得非常快，因此，少量的五氧化
二钒就足以使大量的二氧化硫发生转变，而最终五氧化二钒看上
去并没有改变。
1902年，德国化学家隆哥提出，上述情况可以解释一般的催
化作用。1916年，朗缪尔又向前迈进了一步，他对像铂一类物质
的催化作用提出了一种解释：这类物质非常不容易起反应，因而不
可能指望它们参与一般的化学反应。朗缪尔认为，铂金属表面多
余的价键能够抓住氢分子和氧分子。当氢分子和氧分子被束缚在
非常靠近铂的表面时，比起它们作为一般的游离的气态分子更容
易化合成水分子。水分子一旦形成，就会被氢分子和氧分子从铂
的表面推开。铂捕捉住氢和氧，使氢和氧化合成水，把水释放掉，
再捕捉氢和氧，再形成水，这个过程�